Las imágenes de biomoléculas que valieron el Nobel de Química 2017

El galardón fue para tres científicos que lograron
El galardón fue para tres científicos que lograron "fotografías" de biomoléculas. 
10/10/2017
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Por:
Gian Pietro Miscione
Profesor de Química
COBO - Computational Bio- Organic Chemistry Bogotá
cobo.uniandes.edu.co 
Universidad de los Andes 

¿Cuál fue nuestra reacción al ver, por primera vez, las imágenes de un televisor de alta definición? Pues, que todo nos pareció mucho más nítido y “real” que en el viejo televisor. Así se puede resumir el avance aportado por el criomicroscopio electrónico, cuyo desarrollo les valió a Jacques Dubochet, Joachim Frank y Richard Henderson el premio Nobel de Química 2017.

Durante siglos, más que otras ciencias, la química ha sido una disciplina puramente empírica, basada ampliamente en la experiencia y la intuición. La misma tabla periódica fue concebida cuando todavía no se conocía la existencia de átomos y electrones. Ahora tenemos muchos más conocimientos y herramientas, pero todavía la capacidad interpretativa e intuitiva es esencial para los químicos.

Esto se debe a que, en muchos casos, la química es estudiar interacciones entre moléculas o átomos, cuya fuerza y resultado dependen considerablemente de la estructura molecular. El problema es que “ver” qué hacen las moléculas y como son en detalle no siempre es fácil. Hasta el desarrollo del criomicroscopio electrónico.

Las “fotografías” de biomoléculas o sistemas biológicos (proteínas, virus, etc.) sacadas con este particular microscopio son mucho más nítidas con respecto a otras técnicas como los rayos X. Esto nos permite conocer con mucha más precisión la disposición espacial de los grupos químicos que determinan el comportamiento de las biomoléculas y por lo tanto predecir qué harán al interactuar con otros compuestos y porque lo harán.

Un ejemplo es la búsqueda de fármacos. Generalmente los fármacos son pequeñas moléculas que se insertan en un bolsillo presente en la superficie de las enzimas (moléculas que aumentan la velocidad de procesos químicos), inhibiendo su actividad. Encontrar el inhibidor de una enzima involucrada en el desarrollo de una enfermedad significa encontrar un fármaco para esa enfermedad. En este campo, es cada vez más común utilizar técnicas computacionales que permiten simular reacciones químicas o interacciones entre las moléculas en general, como entre una enzima y un potencial inhibidor.

En este contexto, conocer los detalles estructurales de las enzimas es crucial para poder realizar simulaciones más exactas y evaluar con mayor precisión el poder inhibitorio de una molécula y en consecuencia su probabilidad de volverse en un fármaco para el cáncer o el Alzheimer. Si estamos buscando en nuestro llavero la llave para abrir una puerta, es necesario poder ver con claridad la forma de la cerradura y de las llaves.

¿Cómo funciona el criomicroscopio electrónico y por qué es mejor que otras técnicas hasta llegar a ganarse el Nobel? La técnica consiste en bombardear la molécula con un haz de electrones que, después de rebotar contra ella, son capturados por un detector que interpreta la señal como una imagen.

La idea no es nueva, pero se han necesitado muchos años y tres premios Nobel para que funcionara adecuadamente. En particular, Jacques Dubochet, Joachim Frank y Richard Henderson entendieron que se necesitaba congelar la muestra para protegerla de los electrones que podrían destruirla y hacerlo muy rápidamente para evitar la formación de cristales de hielo que dañarían el proceso.

Otros avances tecnológicos radican en mejorías en el hardware, es decir, los detectores que, como en las cámaras fotográficas, se han vuelto más sensibles y rápidos y en los softwares que hoy son capaces de captar los pocos electrones que rebotan, descartando el ruido.

Preparando la muestra de esta forma, la biomolécula es “fotografiada” en su estado nativo, es decir tal y como está en condiciones naturales.

Al contrario, utilizando los rayos X, es necesario cristalizar las biomoléculas, es decir obligarlas a organizarse en estado sólido, como la sal. El problema es que la cristalización no siempre es posible y cuando lo es, puede alterar la estructura molecular nativa, ya que, en su “vida diaria”, las biomoléculas no están cristalizadas.

Tal vez el poder evocativo del premio Nobel de Química no es equivalente al de otras disciplinas como Física o Medicina, pero las posibles aplicaciones del criomicroscopio electrónico demuestran que, cada vez, más las ciencias están mezcladas y la química puede funcionar como lenguaje común para fortalecer colaboraciones entre físicos, médicos, neurocientíficos, biólogos que nos ayuden a explorar y mejorar nuestro mundo.

Fuentes:

http://www.rivistamicron.it/temi/crio-microscopia-elettronica-uno-sguardo-verso-linfinito/

http://www.nationalgeographic.com.es/ciencia/actualidad/premio-nobel-quimica-2017-desarrollo-criomicroscopia-electronica_11950

http://www.radio3.rai.it/dl/portaleRadio/media/ContentItem-ac46cf96-5800-42ea-811a-fee093b17252.html

http://www.lescienze.it/news/2017/10/04/news/nobel_chimica_2017_criomicroscopia_elettronica-3690737/

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